応用薬学ジャーナル
オープンアクセス

概要

β-アミノ酸残基への立体化学的制約の設計、合成および開発：神経鎮痛薬におけるガバペンチンの構造データの役割。

VS サラヴァナ・マニ & R・ナラヤナサミ

過去 15 年間、バックボーンの相同残基を含むペプチド配列によって形成される折り畳み構造に焦点を当てた文献の研究が増えています。チューリッヒの Seebach 氏とマディソンの Gellman 氏の研究により、β アミノ酸残基のオリゴマーが溶液中および固体状態で新しいらせん構造を形成できることが立証されました。これらのペプチドはナノワクチンの開発に非常に有用です。これらの研究では、オリゴマー β ペプチドについて 2 つの異なるタイプの水素結合らせん構造が実証されました。「すべての α」配列の標準的な 310 らせん構造の類似体である C12 らせんは、同じ水素結合方向性 (C = Oi …..H-Ni+3) を持ちます。2 番目のらせん形式である C14 らせんは、反対の方向性 (C = Oi …..H-Ni+4) を持ち、これは α ペプチド配列では前例がありません。