マルケタ・コヴァーオヴァ、フーバート・カルバッハー、アンドレアス・ペーター、ハンス＝ウルリッヒ・ヘーリング、ノルベルト・ステファン、アンドレアス・ビルケンフェルド、エルヴィン・シュライヒャー、コンスタンティノス・カンタルツィス
目的:ヘパトカインであるフェチュイン A (Fet A) は、インスリン抵抗性、2 型糖尿病、大血管疾患、全身性異所性および血管石灰化などのさまざまな病態と関連しています。また、Fet A は腫瘍の成長と転移にも関与している可能性があります。Fet A の生物学的活性は、リン酸化、O および N グリコシル化、脂肪酸結合など、さまざまな修飾によって影響を受ける可能性があります。 方法:セリン312でリン酸化されているFet Aを検出するための抗体ベースのアッセイを開発しました。脂肪酸パターンはガスクロマトグラフィーによって決定されました。 結果:抗体を使用して、リン酸化は室温で 8 時間、ヒト血漿または血清中で安定していることが分かりました。ヒト血漿では Fet A がいくつかのグリコシル化形態で存在することがわかりましたが、Ser 312 リン酸化の程度はグリコシル化とは関連していませんでした。リン酸化パターンは OGTT (0～120 分) 中に変化しませんでした。さらに、ヒト Fet A はモノ不飽和脂肪酸およびポリ不飽和脂肪酸を犠牲にして、優先的に飽和脂肪酸 (>90%) に結合することがわかりました。 結論:私たちの結果は、ヒト血漿中に Fet A の異なる分子種が存在し、これらの異なる修飾が Fet A の異なる生物学的効果を決定する可能性があることを示しています。