ISSN: 2576-1471
スシル・デヴコタ
E3リガーゼは細胞タンパク質にユビキチン(Ub)タグを付加し、プロテアソームで分解されるように標識します[1]。生成されたものはすべて破壊される必要があるため、標的を分解する能力のあるE3リガーゼはどのようにして分解されるのかという疑問が生じます。これまでに、自己触媒ユビキチン化および/または外因性E3リガーゼによるユビキチン化という2つのE3リガーゼ分解モードが提案されています[2]。最近、私たちは、オートファジー機構がReally-Interesting New Gene(RING)ドメインE3リガーゼを分解する能力を中心とした、E3リガーゼ制御の新しいモードを提案しました[3]。この解説では、E3リガーゼ分解に関する現在の理解を簡単にまとめ、RINGドメインを持ついくつかのE3リガーゼの分解を制御することで、UPSとオートファジーをつなぐ分子としてオートファジー関連膜タンパク質EI24の役割を果たすことを実証した最近の研究に焦点を当てています[4]。