周術期医学ジャーナル
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概要

キナーゼは多すぎても難しくない：リン酸化によるとりあえず水素交換アイソフォーム1の調節

マーク A ウォーラート、ダン ハスル、クラリス H. ウォーラート、ウェイン テイラー コトル、ジョセフ J. プロボスト*

Na+-H+ 交換輸送体アイソフォーム 1 (NHE1) 活性の調節は、キナーゼ大量伝達の複雑を示す動的で統合されたシステムです。 NHE1 の研究では、12 のタンパク質キナーゼによって調節される細胞質ドメイン上の 22 の確認済みおよび推定リン酸化部位が説明されています。 なお、最終部位数とこれらの部位の影響は不明です。 ロックリン酸化部位と NHE1活性の調節におけるその役割を特定することで、RhoA/Rock 経路と Rsk/Erk 経路中の機能の相互作用を冷静に始めました。役割を真に理解するためには、NHE1 修飾に関与する各キナーゼの関係を完全かつ含めて理解する必要があることを示しています。を観察することで、ロック活動はNHE1さらに、ここで示唆されたデータは、ロック活性が α1 アドレナリン (フェニレフリン) および LPA過剰伝達の両方に関与しているが、PDGFによるNHE1輸送活性の活性化には関与していないことを示し、これは成長因子過剰伝達にはロックは必要ないが、キナーゼはGPCR経路の効果特に興味深く、キナーゼ大量伝達の複雑さを増しているのが、Pyk2活性がNHE1に対して阻害効果を持つことがわかっていることです。は、いろいろなキナーゼがNHE1 機能の調節において結果たす正確な役割が不確実であることを示していますが、リン酸化組織の複雑さの証拠と、リン酸化部位間の相互作用の漸進的な必要性を示しています。として、疾患の確立と進行におけるNHE1の最小限重要な役割は、その調節を理解するための継続的な取り組みの確実な根拠となる。